Thermostabiler Inhibitor im Schweineserum gegenüber dem MKS‐Virus: III. Elektrophoretische und chromatographische Untersuchungen

Der MKS‐Virus‐Inhibitor normaler Schweineseren wurde aufgrund chromatographischer und elektrophoretischer Befunde als β‐Makroglobulin charakterisiert. In der Chromatographie mit Sephadex G‐200 erschien der Inhibitor im ersten Peak (Makroglobulinfraktion). Bei der Ionenaustausch‐Chromatographie ließ sich der Inhibitor mit dem β‐Makroglobulin erst durch relativ hohe Salzkonzentration eluieren. In der Elektrophorese (moving boundary‐Methode und Zonenelektrophorese im Dichtegradienten) wanderte er mit der β‐Globulinfraktion. Durch Mercaptoäthanol wurde die virusneutralisierende Aktivität normaler Schweineseren zerstört. In allen bislang untersuchten Eigenschaften verhält sich der Inhibitor wie 19‐S‐Antikörper. Eine das MKS‐Virus neutralisierende Serumkomponente mit Eigenschaften von 7‐S‐Antikörpern wurde in einem MKS‐Rekonvaleszentenserum und im Serum eines mit Schweinepestvirus hyperimmunisierten Tieres gefunden. Das Schweinepest‐Hyperimmunserum dürfte sich deshalb auch hinsichtlich seiner Aktivität gegenüber dem MKS‐Virus nicht “normal” verhalten.