Differences in heat stability and ligand binding among β-lactoglobulin genetic variants A, B and C using 1H NMR and fluorescence quenching : BBA - Proteins and Proteomics

Einordnung

Erschienen in:

Biochimica et biophysica acta : BBA
Vol. 1844, H. 6 (2014), S. 1083-1093

Band:

1844

Heft:

6

Datum der Veröffentlichung:

2014

DOI:

10.1016/j.bbapap.2014.02.007

Sprache:

Englisch

Ressourcentyp:

Text

Schlagwörter:

β-Lactoglobulin; Genetic variant; Fluorescence quenching; Epigallocatechingallate binding; Retinol binding; Protein–ligand interaction; Protein heat stability

DDC-Sachgruppe der DNB:

540 Chemie

Einrichtung:

Max Rubner-Institut, Institut für Sicherheit und Qualität bei Milch und Fisch

Physischer Standort:

W2299